Mécanisme d'action de l'ACC Oxydase. Système naturel et modélisation chimique

Personnes impliquées :  J. Simaan, W. Ghattas, C. Gaudin, T. Tron, M. Réglier

* ACC Oxydase

Il s'agit de l'enzyme à la dernière étape de la biosynthèse de l'éthylène chez les plantes.

L'éthylène est un gaz intervenant dans de multiples phases du développement des plantes (comme la germination ou la chute des feuilles ...). C'est notamment l'hormone qui contrôle le mûrissement des fruits.

L'éthylène est directement produit à partir de l'acide-1-aminocyclopropane carboxylique (ACC) grâce à une enzyme: l'ACC oxydase (ACCO) qui catalyse la réaction suivante:

Où AH2 est l'acide ascorbique

L'oxydation à deux électrons de l'ACC est effectuée en présence, in vitro, de Fe(II), de dioxygène, d'ascorbate et de CO2. Les produits formés sont l'éthylène et le cyanoformate (qui se décompose ensuite en HCN + CO2).

 
* Structure de l'ACC Oxydase:

Il n'existe actuellement que très peu d'informations structurales.

A l'état natif, l'enzyme possède un site actif mononucléaire de Fe(II) dans un environnement non hémique. Des comparaisons de séquences primaires (avec notamment l'IPNS et DAOCS) ont permis de supposer que la sphère de coordination du métal était composée de deux histidines et d'un aspartate. Une telle sphère de coordination est classique dans les systèmes oxygénases à fer.

 
* Mécanisme d'action:

Le mécanisme d'action de l'ACCO, et notamment le rôle du centre métallique, reste mal connu.

L'absence de stéréospécificité lors de la biosynthèse réalisée avec de l'ACC deutéré indique un mécanisme radicalaire. Il est supposé que l'oxydation procède via deux transferts monoélectroniques successifs [1 ,2] :

Récemment, la structure cristalline de l'ACC-Oxydase de Petunia  hybrida a été publiée [3] ce qui ouvre des perspectives nouvelles quand à la compréhension du mécanisme d'action de l'enzyme.

* Références:

[1] Lucien Stella, Sophie Wouters, Frédéric Baldellon, Bull. Soc. Chim. Fr. 1996, 133, 441-445

[2] Michael C. Pirrung, Acc. Chem. Res. 1999, 32, 711-718

[3] Zhihong Zhang, Jing-Shang Ren, Lan J. Clifton, Christopher J. Schofield. Chemistry & Biology. 2004, 11, 1383-1394

* Projet:

L'ACC Oxydase est étudiée : état natif, propriétés spectroscopiques, études mécanistiques. Par ailleurs, une modélisation chimique basée sur des ligands de type N,N,O est en cours de réalisation.